Spinnenseide – eine Proteinfaser

Aufgabe, Proteine, Polykondensation, Polymere, Spinnenseide, Nachhaltigkeit
Spinnseide - eine Proteinfaser, © Ian Fletcher/Shutterstock.com
Bernhard Sieve
[1]Abb. hergestellt mit Odyssey Instructor
[2]Asselborn, W., Jäckel, M., Risch, K.T. (2009): Chemie heute Sek II, Braunschweig, Schroe-del, S. 454f.
[3]Asselborn, W.; Jäckel, M.; Risch, K.T.; Sieve, B.F. (2012): Chemie heute, Lehrermateria-lien Sek. I/Sek. II, Braunschweig, Schroedel, S.183
[4]Römer, L.; Scheibel, Th. (2007): Spinnenseidenproteine Grundlagen für neue Materia-lien. ChiuZ 41, S.306  –  314
Lösungen zu den Aufgaben (M1)
Zu 1.1: Allgemeiner Aufbau einer Aminosäure; Glycin: H-Atom als Seitenkette; Alanin: Methylgruppe als Seitenkette
Zu 1.2: optische Aktivität nur beim Alanin, da nur hier das α-C-Atom asymmetrisch ist (Chiralitätszentrum)
Zu 1.3: Polykondensation: Abspaltung von zwei H2O-Molekülen bei der Bildung des Tripeptids; Kennzeichnung des N-terminalen und des C-terminalen Endes.
Zu 1.4: Nachweis von Peptidgruppen mit der Biuret-Reaktion infolge der Bildung eines rotvioletten Farbkomplexes mit Cu2+-Ionen; Ninhydrin bildet mit freien Aminosäuren eine violette Lösung; Knäuel 1 und 2: Spinnenseide ist ein Polypeptid; Knäuel 3 und 4: Hydrolyse der Spinnenseidenproteine zu freien Aminosäuren
Zu 1.5: β-Faltblattstruktur als Sekundärstruktur: parallele oder antiparallele Peptidketten, Stabilisierung durch intramolekulare Wasserstoffbrücken zwischen CO- und NH-Gruppen;Ter-tiärstruktur mit verschiedenen Bindungen und Wechselwirkungen, a) Wasserstoffbrücken, b) van-der-Waals-Wechselwirkungen, c) Ionenbindung zwischen -COO und -NH3+, d) Disulfidbrücke
Zu 1.6: Produktion von Spinnenseidenprotein in Spinndrüsen am Hinterleib der Spinne, Spinnlösung durchläuft Spinnkanal, Ionenaustausch (Na+, Cl aus der Lösung, HPO42 und H3O+ in die Lösung), weiterhin Transport von Wasser-Molekülen aus der Spinnlösung, Seidenfaden wird aus der Spinndrüse gezogen; Hypothese: Einstrom von H3O+-Ionen senkt zusammen mit den HPO42-Ionen den pH-Wert, Denaturierung des Spinnseidenproteins aus der Spinnlösung und Koagulation zum Seidenfaden.
Zu 1.7: Seidenfaden vor dem Verstrecken mit vorwiegend amorphen Bereichen mit lockerer Struktur, geringe Reißfestigkeit aufgrund geringer zwischenmolekularer Wechselwirkungen; Dehnung führt zur parallelen Ausrichtung der Proteinfasern; Bildung weiterer kristalliner Bereiche, erhöhte Reißfestigkeit durch stärkere zwischenmolekulare Wechselwirkungen.

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aus: Unterricht Chemie Nr. 165 / 2018

Chemie in biologischen Kontexten

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